生化简答论述

1.简述蛋白质二级结构的主要内容。

蛋白质的二级结构指多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。因为蛋白质主链上的C=O和N-H是有规律排列的，所以C=O和N-H之间形成的氢键通常具有周期性，使肽键形成α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。①α-螺旋结构：是蛋白质主链的一种最常见的结构，广泛存在于纤维状蛋白和球蛋白中。主要指螺旋体模型及螺旋体中的反作用力。②β-折叠：也是一种重复性的结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一肽链，在这里主链沿纸条形成锯齿状，R基垂直于折叠平面，交替分布于平面的上下。主要指折叠结构内作用力及平行性结构和反平行结构。③β-转角：在很多蛋白质中观察到一种简单的二级结构，称β-转角。主要指转角之间的作用力。④无规卷曲：指没有一定规律的松散肽链结构，但对一定的球蛋白而言，特定的区域有特定的卷曲方式。酶的功能部位尝尝处于这种构象区域里。 2.维持蛋白质结构的力有哪些？

一级结构主要是共价键如肽键、二硫键等；二级结构主要是氢键等；三级结构主要是疏水键等；四级结构主要是次级键如盐键、范德华力等。 3.举例说明蛋白质结构与功能的关系。 一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。一级结构与功能的关系：种属差异、分子病等。高级结构：是指的蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向。包括二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构。高级结构域功能的关系：如血红蛋白的一个亚基发生变化，其功能就会变化。 1.简述DNA双螺旋结构模型的结构要点。 ①（需自己添加修饰语！）双链结构，右手螺旋，双链反向平行，有共同的对称轴，有大沟和小沟②主链在外侧，侧链在内侧，A,T之间互补配对，形成2对氢键，G,C之间互补配对，形成3对氢键，碱基平面垂直于螺旋轴③螺旋上升一周有10个核苷酸，螺距3.4nm螺旋直径2nm

★2.试比较DNA和蛋白质的分子组成、分子结构有何不同。

DNA是遗传信息的携带者，是遗传的物质基础，蛋白质是生命活动的物质基础，DNA的遗传信息是靠蛋白质的生物学功能而表达的。在物质组成及分子结构上有着显著的差异。在物质组成上，DNA是由磷酸、戊糖和碱基组成，其基本单位是单核苷酸，靠磷酸二酯键相互连接而形成多核苷酸链。蛋白质的基本单位是氨基酸，是靠肽链相互连接而形成多肽链。DNA的一级结构是指多核苷酸链中脱氧核苷酸的排列顺序，蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

DNA二级结构是由两条反向平行的DNA链，按照严格的碱基配对关系形成双螺旋结构，每10个bp为一圈，螺距为3.4nm，其结构的维持靠碱基对间形成氢键和碱基对的堆积力维系。蛋白质的二级结构是指一条多肽链进行折叠盘绕，多肽链主链形成的局部构象。其结构形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲，其中α-螺旋也是右手螺旋，它是由3.6个氨基酸残基为一圈，螺距为0.54nm，蛋白质二级结构维持靠肽键平面上的C=O和N-H之间形成的氢键。DNA的三级结构是在二级结构基础上进一步折叠盘绕形成整体的空间构象，部分蛋白质在三级结构的基础上借次级键缔合而构成蛋白质的四级结构。 ★说明tRNA在结构上的共同特征。

（1）一级结构特点有：a.分子量小，平均沉降系数一般4s;b.3’末端有-CCAOH结构；c.5’末端有多聚鸟嘌呤结构；d,含有许多稀有碱基（2）二级结构特点：a.三叶草型二级结构模型，tRNA一般由四环四臂组成；b.氨基酸臂，与氨基酸结合；c,D环与D臂，与氨酰-tRNA结合；d,反密码子环与反密码子臂，与mRNA结合。E,可变环，可用于tRNA分类。f,TΨC环与TΨC臂

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维持核苷酸结构稳定的因素有哪些？ 1.氢键，对于稳定的DNA的双螺旋结构，以及RNA中局部的双螺旋和三级结构都有重要作用。2.碱基堆积力，是稳定核酸空间结构的主要因素3.环境中的正离子，可以中和核酸分子中磷酸碱基团所携带的负电荷，消除静电斥力。 核酸的变性及其影响因素？ 核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性，影响因素：温度、G-C对含量，PH、离子强度、变性剂等 核酸的复性及其影响因素？

变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋过程，又称退火。影响因素：时间、温度、单链片段大小、单链片段浓度。重复序列数量、离子强度等 4.为什么DNA不易被碱水解，而RNA容易被碱水解？

因为RNA的核糖上有2’-OH基，在碱作用下形成2’,3’-环磷酸酯，继续水解产生2’-核苷酸和3’-核苷酸。DNA的脱氧核糖上无2’-OH基，不能形成碱水解的中间产物，故对水有一定的抗性。

1.何谓诱导契合学说？为什么酶对其所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性？

诱导契合学说是指当酶分子与底物接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。在可逆反应中，底物和产物对酶均有诱导作用，所以酶对所催化的反应和产物均有专一性。

2.说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系，辅酶（基）在催化反应中起的什么作用？

酶是辅助因子，与酶蛋白结合成全酶。辅基与酶蛋白结合紧密，不能用透析的方法除去；辅酶和酶蛋白结合松弛，能用透析的方法除去。辅基，辅酶，酶蛋白单独存在时都没有活性，只有全酶才有活性。辅基（酶）通常由金属离子，或有机小分子组成。在催化反应中转移电子，质子，基团。有时也参与酶与底物的结合。

3.测定酶活力时为什么采用初速度且一般以测定产物的增加量为宜？

反应速度只在最初一段时间内保持恒定，随着反应时间的延长由于底物浓度的降低，PH及温度的改变使酶部分失活，产物对酶的抑制，产物浓度的增加加速了逆反应速度，从而使反应速度逐渐下降。所以测定酶活力时采用初速度。

测定反应速度时，实验设定的底物量往往是过量的，反应时底物减少量只占总量的一个极小部分，测定时不易准确，而产物从无到有，能够灵敏、准确的测定。

5.试述竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的区别。竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物竞争与酶结合，当抑制剂和酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活性，这种作用称为竞争性抑制作用。非竞争性抑制作用： 有些抑制剂和底物可同时结合在酶的不同部位上，抑制剂和酶结合后，不妨碍底物与酶的结合，但所形成的酶-底物-抑制剂三元复合物（ESI）不能发生反应，这种作用称为非竞争性抑制作用。

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★4.说明底物浓度、酶浓度、温度、PH对酶促反应速度的影响。

①底物浓度：在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。 ②酶浓度：从酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。 ③温度：各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。不同生物体内酶的最适温度不同。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。 最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。 ④PH：酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。 米氏常数的生物学意义？

1.是酶的特征性物理常数2.反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度，单位为摩尔浓度3.可以表示与酶的底物亲和力，Km越大，亲和力越小4.同一酶，不同的底物具有不同的Km值，Km最小的是最适底物。

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1.何谓新陈代谢？新陈代谢的特点有哪些？

①新陈代谢：是生物体内进行的所有化学变化的总称，是生物体最基本的特征，是生物与外界环境进行物质交换与能量交换的全过程。新陈代谢过程包括营养物质的消化吸收、中间代谢产物以及代谢产物的排泄等阶段。

②新陈代谢的特点：a.在温和的条件下，由酶所催化进行；b.各反应步骤严格有序进行c.生物体对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制d.反应途径一般都有严格的细胞定位。

2.何谓呼吸链？写出其组成成分，排列顺序及ATP偶联部位。

①呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序 的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递 体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。

②组成成分， 排列顺序： NADPH呼吸链：底物→NAD+→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→1/2O2(氧气)

FADH2呼吸链：琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→1/2O2（氧气) ③ATP偶联部位：NADH→CoQ；Cytb→Cytc1；Cytaa3→1/2O2(氧气) 3什么是生物氧化？与体外燃烧其特点？

生物氧化;有机物质在机体内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量的过程.特点1.在细胞内，体温条件下进行2.通过酶的催化作用使有机分子发生一系列反应3.能量逐步释放。并贮存在一些特殊化合物中（ATP）使能量得到有效利用。4，碳氢氧化不同步5.生物氧化需水的参与，体外燃烧不需要

1.为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？ ①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化成CO2和H2O的途径2.糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化3.脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生的乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化4.蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。 ★2.磷酸戊糖途径的生理意义。

1.戊糖磷酸途径生成的还原辅酶II（NADPH）可参与多种代谢反应。 2.戊糖磷酸途径中产生的核糖-5-磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中核糖的分解代谢也可通过此途径进行。核糖类化合物还与光合作用密切相关。

3.通过转酮及转醛醇基反应使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖相互转化 4.与糖的有氧、无氧分解途径相互联系 ★3.三羧酸循环循环的生理意义。

1.不仅是供给生物体的能量，而且也是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2.产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成也有重要意义

3.在植物体内，三羧酸循环中有机酸的形成，既是生物氧化机制，也是一定生长发育时期一定器官的积累物质。

4.在发酵工业上也利用微生物的三羧酸循环代谢途径生产有关的有机酸 为什么说摄入糖过量多容易长胖？

1.糖类在体内水解产生单糖，通过有氧氧化成乙酰CoA,而乙酰CoA是合成脂肪酸的原料，因此脂肪也是糖的贮藏形式之一2.糖代谢中产生的磷酸二羟基丙酮可转化为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。3.当能量过多时，生物体倾向于用脂肪储存。

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简述尿素生成的主要阶段?

即鸟氨酸循环 1.鸟氨酸与CO2和氨作用，合成瓜氨酸2.瓜氨酸与氨作用，生成精氨酸3.精氨酸被分解成为尿素和鸟氨酸。

简述嘌呤核苷酸从头合成途径和嘧啶核苷酸从头合成途径的不同？

1.原料不同，嘌呤核苷酸从头合成以甘氨酸，甲酸盐，天冬氨酸，谷氨酰胺，碳酸氢盐作为嘌呤环合成的原料；嘧啶核苷酸从头合成以NH3，天冬氨酸，CO2作为嘧啶环合成的原料。2.合成过程不同，嘌呤核苷酸从头合成P提供戊糖磷酸基团的基础上进行嘌呤环的合成，先合成IMP，再转变生成其他嘌呤核苷酸；嘧啶核苷酸从头合成是先利用小分子化合物合成嘧啶环，再与PRPP提供的戊糖磷酸基团结合，产生乳清酸核苷酸，接着由其转变生成其他嘧啶核苷酸。3.合成中参与的酶及其他物质不同。

★以大肠杆菌染色体DNA复制为例说明参加复制过程的蛋白质主要有哪些？

1.拓扑异构酶Ⅱ，解开超螺旋；2.DNA解旋酶，解开双螺旋3.单链结合蛋白，稳定DNA解链后的单链结构4.DNA聚合酶Ⅲ，合成DNA5.DNA聚合酶Ⅰ，切除引物并填补缺口6.DNA连接酶，连接DNA片段7.底物酶

★生物体细胞DNA的复制分子机制的基本特点

1.半保留复制2.原核生物单起点，真核生物多起点3.复制可以单向也可以双向进行，后者更常见4复制方向是5’→3’。5复制是半不连续的，前导链连续合成，后随链先合成冈崎片段再连接起来6DNA合成需要RNA引物的存在7DNA合成有校对机制 简述原核生物RNA的转录过程。

1.起始，σ因子与核心酶结合构成全酶，由σ因子识别模板上的起始位点，使全酶结合在起始位点上，形成全酶-DNA复合物，开始转录，σ因子脱落。2延长，核心酶沿着模板DNA链移动形成5’→3’的顺序延长RNA链。3终止，转录终止于具有终止功能的特定DNA序列，即终止子；转录达到一定长度后，转录终止辅助因子NusA蛋白结合到核心酶上，并帮助识别终止信号，并在ρ因子，RNA，RNA聚合酶，NusA蛋白释放出来，转录结束。对于不依赖ρ因子的终止子，其转录的RNA形成茎环二级结构，下游存在多聚U序列，起终止转录作用。

简述tRNA与蛋白质合成有关的四个位点。

（1）3’端-CCA上的氨基酸接受位点（2）识别氨酰-tRNA合成酶的位点（3）核糖体识别位点，使延长中的肽链附着于核糖体上（4）反密码子位点 各种RNA在肽链合成中各起什么作用？ 1.mRNA以三联体密码方式携带遗传信息，作为指导合成多肽链的模板2.tRNA以氨酰-tRNA方式结合并运载各种氨基酸，使氨基酸进入核蛋白对号入座合成肽链3.rRNA是核糖体的主要功能部位，在肽链合成过程中起催化作用。 简述蛋白质合成的5个阶段。

1.氨基酸的激活2.肽链合成的启动3.肽链的延长4.肽链合成的终止与释放5.肽链的折叠和加工处理

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